UNIVERSIDADE FEDERAL DE SANTA CATARINA

PROGRAMA DE PÓS-GRADUAÇÃO EM ENGENHARIA QUÍMICA

ENGENHARIA BIOQUÍMICA

                            

                    PROTEÍNAS

 

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      As proteínas são compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos. Representam cerca do 50 a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva. São encontradas em todas as partes de todas as células, uma vez que são fundamentais sob todos os aspectos da estrutura e função celulares. São os constituintes básicos da vida: tanto que seu nome deriva da palavra grega "proteios", que significa "em primeiro lugar".

Nos animais, as proteínas correspondem à cerca de 80% do peso dos músculos desidratados, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco. Mesmo nos vegetais as proteínas estão presentes. Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada uma especializada para uma função biológica diversa. Além disso, a maior parte da informação genética é expressa pelas proteínas.

             Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase todas contêm enxofre. Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro, zinco e cobre.  Independentemente de sua função ou espécie de origem, são construídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos, arranjados em várias seqüências específicas, que se repetem, em média, cerca de 100 vezes.

Desta forma, as proteínas tem como base de sua estrutura os polipeptídios formados de ligações peptídicas entre os grupos amino (-NH2) de um aminoácido e carboxílico (-COOH) de outro, ambos ligados ao carbono alfa de cada um dos aminoácidos;

 

 

AMINOÁCIDOS

 

Características gerais

-         São as unidades fundamentais das proteínas.

-          Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em seqüência de apenas 20 aminoácidos.

-         Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos especiais, que só aparecem em alguns tipos de proteínas.

-         Possuem características estruturais em comum, tais como:  a presença de um carbono central, quase sempre assimétrico. Ligados a este carbono central, um grupamento carboxila, um grupamento amina e um átomo de hidrogênio.

         

            O quarto ligante é um radical chamado genericamente de "R", responsável pela diferenciação entre os 20 aminoácidos. É a cadeia lateral dos aminoácidos. É o radical "R" quem define uma série de características dos aminoácidos, tais como polaridade e grau de ionização em solução aquosa.

Segundo Lehninger (1995), os aminoácidos são classificados em sete grupos com base em suas cadeias laterais (radicais R):

Propriedades Físicas dos Aminoácidos

Ø      Atividade Óptica – com exceção da glicina, todos os aminoácidos naturais apresentam atividade óptica desviando a luz polarizada para a direita ou para a esquerda. Todos os aminoácidos que entram na formação de proteínas são L-aminoácidos.

Ø      Propriedade Elétrica (ácido/básica) – os aminoácidos possuem pelo menos dois grupos ionizáveis: um grupo carboxílico (-) e um grupo amínico (+). Desse comportamento deriva-se o conceito de ponto isoelétrico, que é o valor de pH em que as cargas positivas e negativas são iguais.

Ø      Solubilidade – é relativamente elevada em água e reduzida em solventes orgânicos.

Ø      Ponto de Fusão – é bastante elevado sendo normalmente acompanhado de decomposição da estrutura química original.

 

Propriedades Químicas dos Aminoácidos

Ø      Reações do grupo a-COOH – esse dá as reações características da função carboxílica, sendo mais características: formação de amida, formação de ésteres, formação de haletos.

Ø      Reações dos grupos a-NH3 e e-NH2 – esses grupos são bastante reativos principalmente em sua forma desprotonada. Dentre as inúmeras reações desse grupo, destacam-se: reação com a ninidrina, reação de Sanger, reação de Edman.

Ø      Reações dos radicais R – os principais grupos ativos dos radicais R dos aminoácidos além do grupo e-NH2 são: -SH sulfidrilo (Cys), -OH fenólico (Tyr), imidazólico (His), guanidínico (Arg).

 

Classificação das proteínas

            Quanto a Composição:

            - Proteínas Simples - Por hidrólise liberam apenas aminoácidos.

            - Proteínas Conjugadas - Por hidrólise liberam aminoácidos mais um radical não peptídico, denominado grupo prostético. Ex: metaloproteínas, hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas, etc.

              Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas:

            - Proteínas Monoméricas - Formadas por apenas uma cadeia polipeptídica.

            - Proteínas Oligoméricas - Formadas por mais de uma cadeia polipeptídica; São as proteínas de estrutura e função mais complexas.

              Quanto à Forma:

            - Proteínas Fibrosas - Na sua maioria, as proteínas fibrosas são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. A esta categoria pertencem as proteínas de estrutura, como colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, as esclerotinas do tegumento dos artrópodes, a conchiolina das conchas dos moluscos, ou ainda a fribrina do soro sanguíneo ou a miosina dos músculos. Algumas proteínas fibrosas, porém, possuem uma estrutura diferente, como as tubulinas, que são formadas por múltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente.

            - Proteínas Globulares - De estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vários milhões. Nesta categoria situam-se as proteínas ativas como os enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.

Esquemas de proteínas globulares e fibrosas

  

Organização Estrutural Das Proteínas

            Uma proteína ou polipeptídeo pode se apresentar em diferentes graus de estruturação (primária, secundária, terciária, quaternária) que são mantidas por vários tipos de ligação e/ou interações entre os vários grupos funcionais dos aminoácidos que as compõem.

Ø      Estrutura Primária – se caracteriza por apresentar apenas ligações peptídicas entre os aminoácidos. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. Resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". Para se conhecer a estrutura primária de uma proteína há necessidade de se efetuar: 1. determinação qualitativa e quantitativa dos aminoácidos que compõem o polipeptídeo ou proteína; 2. determinação da seqüência de aminoácidos na cadeia polipeptídica.

 

 

Ø      Estrutura Secundária – é mantida pelas ligações de hidrogênio. Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila. Existe uma série de critérios que garantem a estrutura secundária de uma proteína, mas apenas algumas satisfazem os requerimentos necessários para que a estrutura seja estável: estrutura helicoidal (a hélice), originada pelas ligações de hidrogênio intramolecular, e a estrutura foliar (conformação b) mantida por ligações de hidrogênio intermolecular.  O colágeno faz um tipo especial de arranjo, chamado hélice tríplice.

 

Ø      Estrutura Terciária – se refere ao arranjo espacial da cadeia polipeptídica (dobramento ou formação de laços), já dotada ou não de estrutura secundária. Na estabilização da estrutura terciária e na determinação da conformação de uma proteína entram forças de natureza diversas, como:

o       Ligações dissulfeto (covalentes) – entre dois resíduos de Cisteína;

o       Ligações salinas ou interações eletrostáticas – são as mais fortes dentre as ligações polares, porém mais fracas que as covalentes;

o       Ligações ou pontes de hidrogênio;

o       Interações dipolares;

o       Interações hidrofóbicas ou de Van der Waals – são as mais baixas de todas as forças estruturais e a distância de interação é a maior;

Além das forças de atração, deve-se levar em conta as forças de repulsão, principalmente eletrostáticas, que são muito importantes no balanço para a estabilização da proteína.

 

 

Estrutura Quaternária – A maioria das proteínas globulares são formadas por mais de uma unidade estrutural; cada unidade estrutural pode conter um ou mais polipeptídeos, cada um apresentando seu próprio grau de estruturação (primário, secundário, terciário). Estas subunidades estruturais se ligam entre si através de ligações não covalentes. A este grau de estruturação das proteínas dá-se o nome de estrutura quaternária.

 

 

 

 

 

           

Funções das Proteínas

Ø      Estrutural e Contrátil -participam como matéria-prima na construção de estruturas celulares e histológicas. Como exemplos de proteínas estruturais, temos o colágeno, que é uma proteína com considerável resistência à tração. Ela pode ser encontrada nos ossos, tendões, cartilagens e na pele. A queratina, que é uma escleroproteína encontrada na pele, unhas e cabelo, possui propriedades impermeabilizantes que dificultam a perda de água pelos animais. A albumina, presente em abundância no plasma sangüíneo, contribui para a manutenção de sua viscosidade e do equilíbrio hídrico. As proteínas miofibrilares “actina e miosina” (músculo), são filamentosas e praticamente insolúveis em água; aparecem também em membranas e organelas celulares.

Ø      Função Enzimática - As enzimas são proteínas especiais com função catalítica, ou seja, aceleram ou retardam reações bioquímicas que ocorrem nas células. Assim como os anticorpos, apresentam especificidade em relação à reação ou substância em que atuam. Isso se deve ao fato de cada enzima possuir em sua estrutura um ou mais pontos que se encaixam perfeitamente na substância ou reação que sofrerá sua ação.

 

Ø      Função Hormonal - Muitos hormônios são, na verdade, proteínas especializadas na função de estimular ou inibir a atividade de determinados órgãos, sendo portando reguladores do metabolismo.Um exemplo característico é o hormônio pancreático insulina que, lançado no sangue, contribui para a manutenção da taxa de glicemia.

Ø       Transporte – muitas proteínas são transportadoras de nutrientes e metabólitos entre fluidos e tecidos; de uma forma geral, transportam ativamente substâncias. A hemoglobina é uma proteína que transporta oxigênio dos alvéolos para os tecidos e gás carbônico dos tecidos para os pulmões.

Ø      Função de Defesa - Em nosso sistema imunológico, existem células especializadas na identificação de proteínas presentes nos organismos invasores, que serão consideradas "estranhas". Estas proteínas invasoras denominam-se antígenos e estimulam o organismo a produzir outras proteínas especializadas no combate às invasoras. Estas proteínas de defesa são denominadas anticorpos e combinam-se quimicamente aos antígenos com o objetivo de neutralizá-los. Deve-se salientar o fato de que existe uma determinada especificidade entre antígeno e anticorpo. Ou seja, um anticorpo só neutralizará o antígeno que estimulou a formação desse anticorpo. Os anticorpos são produzidos em células especializadas do sistema imunológico denominadas plasmócitos.

Ø       Função Nutritiva – qualquer proteína exerce esta função, enquanto não apresentar propriedades tóxicas. Todos os alimentos ricos em proteína, como as carnes em geral, são fontes naturais de aminoácidos indispensáveis aos seres vivos para a produção de outras proteínas.

Ø      Função Reguladora - Esta função é desempenhada por um grupo especial de proteínas denominadas vitaminas. As células dos vegetais clorofilados e certos microorganismos, como bactérias, possuem a capacidade de produzirem vitaminas. Nos animais se dá através do processo de nutrição. Cada vitamina tem um papel biológico próprio, por isso não pode ser substituída por outra. A carência de uma determinada vitamina faz surgir um quadro de distúrbios orgânicos denominado hipovitaminose. O excesso de vitaminas pode acarretar uma hipervitaminose. As vitaminas são classificadas de acordo com a sua solubilidade em água ou em lipídios. Existem as vitaminas hidrossolúveis, como as do complexo B (B1, B2, B6 e B12) e a vitamina C. As lipossolúveis são as vitaminas A, D, E, K.

Ø      Reserva – Sementes de plantas armazenam proteínas para a germinação; A albumina do ovo e a caseína do leite são exemplos de proteínas animais de reserva.

Ø      Outras proteínas – existem numerosas proteínas cujas funções não são facilmente classificadas. A monelina é uma proteína de uma planta africana que tem sabor doce intenso e está sendo usada como adoçante. No sangue de alguns peixes antárticos encontram-se proteínas com propriedades anticongelantes, protegendo o sangue destes animais.

Ø      Coagulação sangüínea - vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc...

 

 

Propriedades das Proteínas

 

Propriedades elétricas

            O comportamento de uma proteína globular em solução ácida ou básica é determinado em grande parte pelo número e natureza dos grupos ionizáveis nos radicais R dos resíduos de aminoácidos.

            Os grupos amínicos (-NH2) e carboxílicos (-COOH) terminais das cadeias polipeptídicas exercem pouca influência.

            A intensidade de ionização dos grupos funcionais dos radicais R será influenciada pela natureza dos radicais R circunvizinhos.

            As proteínas, do mesmo modo que os peptídeos e aminoácidos, possuem pHs isoelétricos característicos nos quais elas se comportam como íons dipolares, não possuindo cargas positivas ou negativas em excesso.

 

Solubilidade

            A solubilidade de uma proteína depende do número e do arranjo de cargas na molécula, que por sua vez depende da composição em aminoácidos. Partes não protéicas da molécula, como lipídeos, carboidratos, fosfatos, etc., também afetam a solubilidade.

            A solubilidade da proteína pode ser modificada por fatores como:

  • pH
    • pH < pI < pH  ® aumenta a solubilidade da proteína;
    • pH = pI ® diminui a solubilidade da proteína tendendo a precipitação.
  • Força iônica
    • Em baixas concentrações de sais (baixa força iônica), a solubilidade em geral aumenta, pois os íons salinos tendem a se associar às proteínas contribuindo para uma hidratação e/ou repulsão entre as moléculas, aumentando a solubilidade “salting in”.
    • Em elevadas concentrações salinas, os íons competem com a proteína pela água, ocasionando perda de água de hidratação, atração mútua entre as moléculas e formação de precipitado “salting out”.
  • Constante dielétrica do solvente
    • Constantes dielétricas elevadas aumentam a solubilidade das proteínas.
  • Temperatura
    • A maioria das proteínas é solúvel a temperatura ambiente e a solubilidade tende a aumentar à medida que se eleva a temperatura até 40 a 50 oC. Além destas temperaturas a proteína começa a desnaturar e a solubilidade diminui.

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